Переход БП в ткани, точнее в клетки отдельных органов — печени, надпочечника, мышц, как и в клетки РЭС, делает возможным быстрое образование белковых тел самой разнообразной природы. Считают (Whipple, 1956), что возможно преобразование данных протеинов из других белковых тел на уровне полипептидов без предшествующего расщепления на аминокислоты.
Это возможно при образовании альфа1-кислого гликопротеина из альбумина, фибриногена и альфа1-кислого гликопротеина (оросомукоида) из гаптоглобина. Предложенная Уиплем схема динамического равновесия между тканевыми и кровяными белками несомненно делает более легким толкование динамики диспротеинемии в ходе ревматического процесса.
При ее рассмотрении в патогенетическом аспекте необходимо учитывать приведение следующих данных из физиологии обмена плазменных и тканевых белков. Биосинтез белка в организме происходит на клеточном уровне.
Большинство тканевых клеток создают белок для собственных потребностей — энзимный белок, принимающий участие в клеточном обмене, структурный белок. Под электронным микроскопом эти клетки отличаются равномерным группированием рибосом по всей цитоплазме. Отсутствует скопление белковых гранул (задерживающие клетки).
В так называемых секретирующих клетках наряду с собственным клеточным белком синтезируется и освобождается также и специфический хорошо дефинированный белок. Секретирующие клетки распознаются по выраженной базофилии цитоплазмы, а электронномикро-скопическая картина в этом случае характеризуется своеобразным расположением рибосом по ретикулуму эндоплазмы (альфа-цитомем-браны!).
Нередко можно обнаружить образовавшийся белок в виде скоплений секреторных гранул. Только отдельные клетки печени синтезируют альбумин в определенный короткий период (Hamashima et al., 1964).
«Ревматизм в детском возрасте», Стефан Коларов